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Lexikon der Biologie: Kinesin

Kinesin s, ein Molekül des „Zellmotors", das Vesikel und Organellen entlang von Mikrotubuli transportiert. Kinesin ( vgl. Abb. ) besteht aus 2 großen identischen Untereinheiten (relative Molekülmasse je 110.000–125.000), die N-terminal 2 globuläre Köpfe als Motordomänen bilden, und 2 kleinen Untereinheiten (relative Molekülmassen 65.000 bis 70.000), die am Carboxylterminus der schweren Ketten assoziiert sind. Der Aminoterminus jeder schweren Kette von Kinesin hat eine Mikrotubuli- und eine ATP-Bindungsstelle. Auf diese motorische Domäne folgt ein ca. 30 nm langer Stiel aus einer superspiralisierten α-Helix (coiled coil). Der Carboxylterminus des Moleküls mit 2 sog. Kargo-Domänen bindet an einen Rezeptor (Kinectin) in der Vesikelmembran oder einer Organelle. Ein Ende des sehr langen Kinesinmoleküls (etwa 80–110 nm) steht also mit der Mikrotubulusbahn in Kontakt, das andere mit der zu transportierenden Last. Der Transport in Nervenzellen verläuft immer zum Plus-Pol der Mikrotubuli, ist also anterograd (vom Zellzentrum zur Peripherie). Die Transportgeschwindigkeit beträgt 0,5–5 μm/s (entspricht bis zu 1 m pro Tag), die dazu benötigte Energie wird durch die Hydrolyse von ATP gewonnen. Pro verbrauchtem ATP-Molekül ergibt sich eine Längenverschiebung von 8 nm und eine Kraftentfaltung von 2 pN. Kinesin besitzt eine ATPase-Aktivität, die stark von der Mikrotubuli-Bindung abhängt. Man nimmt an, daß das Kinesin durch die Hydrolyse in der Lage ist, sich vom Mikrotubulus kurz zu lösen, um einen „Schritt" nach vorne zu machen. Kinesin unterscheidet sich von seinem Gegenspieler, dem Motorprotein Dynein, darin, daß ATP statt seiner Freisetzung vielmehr die Bindung an einen Proteinpartner fördert. Kinesin und Dynein sind für den Transport entlang der Mikrotubuli verantwortlich, wobei die Transportrichtung entlang dieser Bahn vom Motor bestimmt wird (neuronale Kinesine: meist anterograd, Dynein: retrograd). In großen Mengen kommt Kinesin in Nervenzellgewebe vor, wo es mit großer Geschwindigkeit am Vesikeltransport über lange Distanzen beteiligt ist. In jüngster Zeit wird über den Einsatz von Kinesin als molekularer Motor nachgedacht, um z.B. Biomaterialen an einen bestimmten Ort im Körper zu transportieren (Mikrosystemtechnik, Nanotechnologie). Die Grundphänomene des Transports lassen sich in vitro mit Hilfe isolierter Molekülstrukturen nachvollziehen. Latexkügelchen werden an Mikrotubuli, die auf Objektträgern fixiert sind, nach Zugabe von Kinesin energieabhängig transportiert. – Man kennt heute eine ganze Reihe von Kinesinen (Kinesin-Superfamilie), die sich vor allem im carboxyterminalen Bereich und im Stielbereich unterscheiden. Manche Kinesine bewegen sich in der Gegenrichtung, und es gibt sogar Kinesine, die ihre Richtung ändern können. An den meisten bisher untersuchten Bewegungsvorgängen sind jedoch die konventionellen Vertreter der Kinesinfamilie beteiligt. Bei der Mitose werden neuerdings verschiedene Kinesine, auch KLPs (kinesin-like proteins) genannt, den einzelnen Bewegungsvorgängen zugeordnet. Die Motordomänen der Kinesine und Myosine weisen ähnliche Konformationen auf, weshalb über einen gemeinsamen Vorläufer dieser Proteinfamilien spekuliert wird.



Kinesin

Schematische Darstellung der Transportbewegung von Vesikeln an Mikrotubuli mit Hilfe von Kinesin. Kinesin bindet über Membranrezeptoren an die Vesikel. Die für den Transport notwendige Energie wird durch ATP-Hydrolyse gewonnen. Kinesin transportiert die Vesikel zum Plus-Ende des Mikrotubulus, indem es an diesem entlangwandert. Für den Transport zum Minus-Ende ist Dynein verantwortlich.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg

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