Cadherine, Proteine, die bei Wirbeltieren die Ca²⁺-abhängige Zell-Zell-Adhäsion vermitteln. Die meisten C. sind Einfach-Transmembran-Domänen-Glycoproteine, die aus jeweils 700-750 Aminosäureresten aufgebaut sind. Der große extrazelluläre Teil besteht in der Regel aus fünf Domänen mit je etwa 100 Aminosäurebausteinen, von denen drei Domänen Ca²⁺-Bindungsstellen enthalten. Der cytoplasmatische Teil der Peptidkette der C. tritt über mehrere intrazelluläre Adhäsionsproteine mit dem Actin des Cytoskeletts in Wechselwirkung. Zu den Anheftungsproteinen gehören auch die Catenine (α,β,γ), die über ein weiteres Anheftungsprotein die Verbindung zwischen C. und den Actin-Filamenten herstellen. Die ersten entdeckten C. wurden nach den Geweben bezeichnet, aus denen sie isoliert wurden. So unterscheidet man zwischen E-C. (Epithelzellen), N-C. (Nerven-, Herz- und Linsenzellen) und P-C. (Plazenta- und Epidermiszellen). Während der Entwicklung kommen diese drei C. vorübergehend auch in anderen Geweben vor. Gegenwärtig sind schon mehr als ein Dutzend C. bekannt. Die C. sind bei Wirbeltieren vorwiegend für die gewebespezifische Erkennung verantwortlich. Sie sind die wichtigsten Adhäsionsmoleküle, die Zellen im jungen Embryonalgewebe zusammenhalten. Das E-C., auch Uvomorulin genannt, findet man gewöhnlich in konzentrierter Form im Adhäsionsgürtel (Adhärenz-Verbindungen) reifer Epithelzellen. Außerdem wird es in der Säugerentwicklung als erstes C. exprimiert und spielt eine entscheidende Rolle für die Verdichtung von Blastomeren. [B. Geiger et al. Annu. Rev. Cell Biol. 8 (1992) 307; M. Takeichi Annu. Rev. Biochem. 59 (1990) 237]