Glykoproteine, Proteine mit kovalent gebundenem Oligosaccharid. Der Proteinanteil wird von der mRNA translatiert und die Addition des Oligosaccharids ist eine posttranslationale Modifizierung (im Unterschied zu den Peptidoglycanen, Murein). G. kommen in Pflanzen und Tieren, jedoch nicht in Bakterien (Ausnahme die Gatt. Halobacterium) vor. Die meisten G. werden entweder in Körperflüssigkeiten sezerniert oder sind Membranproteine. Zu den G. gehören darüber hinaus viele Enzyme, die meisten Proteinhormone, Plasmaproteine, alle Antikörper (Immunglobuline), Komplementfaktoren (Komplementsystem), Blutgruppen- und Schleimkomponenten. Die Polypeptidketten der G. tragen i.Allg. eine Reihe von kurzen Heterosaccharidketten und diese enthalten fast immer N-Acetylhexamine und Hexosen (meist Galactose und/oder Mannose, seltener Glucose). Das letzte Glied der Kette besteht sehr häufig aus Sialinsäure oder L-Fucose. Die Oligosaccharidketten sind oft verzweigt und bestehen selten aus mehr als 15 Monomeren.

Aufgrund ihrer hohen Viskosität haben die G. eine Schmier- und Schutzfunktion, z.B. gegen proteolytische Enzyme, Bakterien und Viren. Sie spielen eine Rolle in der zellulären Adhäsion und der Kontakthemmung beim Wachstum von Zellen in Gewebekulturen, und sind auch für die zelluläre Erkennung von fremdem Gewebe verantwortlich. Die G. sind wesentliche Bestandteile der Rezeptoren für Virus- und Pflanzenagglutinine und für Blutgruppensubstanzen. Einige G. sind Membrantransportproteine.