Kollagene, zu den Skleroproteinen zählende, wasserunlösliche Proteine, die mit 25 bis 30 % die am häufigsten auftretenden Proteine des tierischen Organismus sind. Die K. finden sich in den Fibrillen und in der Interzellularsubstanz der Bindegewebe, sie sind Bestandteile von Sehnen, Häuten, Knorpeln, Schuppen und Gefäßwänden. Als Hauptaminosäuren treten Glycin (35 %), Alanin (11 %), Prolin (12 %) und Hydroxyprolin (9 %) auf. Bemerkenswert sind weiterhin der Gehalt an Hydroxylysin und 1 bis 2 % Kohlenhydraten. Schwefelhaltige Aminosäuren sind dagegen nur in den K. der Invertebraten enthalten. Basisstruktur der K. sind stäbchenförmige Tropokollagenmoleküle mit einer Länge von 3000 nm, einem Durchmesser von 1,5 nm und einer relativen Molekülmasse von etwa 300 kD. Die Tropokollagene des Knorpels bestehen aus drei identischen Polypeptidketten, die mit drei Aminosäureresten je Windung linksgängige, gestreckte Helices bilden. Aufgrund der sich wiederholenden Sequenzen (-Gly-Xaa-Pro-)_n, (-Gly-Xaa-Hypro-)_n und (-Gly-Pro-Hypro-)_n erfolgt eine Verdrillung der Einzelketten zu einer rechtsgängigen Super- oder Tripelhelix. Die Helixstrukturen lagern sich zu Fibrillen zusammen mit einem Durchmesser bis zu 500 nm. Innerhalb dieser Fibrillen sind die zueinander parallelen Einzelmoleküle um ¹/₄ ihrer Länge gegeneinander versetzt, wodurch das typische Querstreifenmuster der Kollagenfibrille zustande kommt. Der Abstand der Streifen liegt je nach Kollagentyp zwischen 60 und 70 nm.

Durch Erhitzen der wäßrigen Lösung wird die Tripelhelixstruktur der K. zerstört. Die erkaltete Lösung erstarrt gelartig zu Gelatine.