Trotz der überragenden Bedeutung von Proteinen für fast alle Lebensfunktionen der Zelle ist ihre Biosynthese keineswegs vollständig aufgeklärt. So weiß man von der zuständigen Maschine, dem Ribosom, immer noch nicht genau, welche räumliche Gestalt sie hat. Von diesem hochkomplizierten und empfindlichen Organell konnte bisher nämlich keine Röntgenstrukturanalyse durchgeführt werden; denn zum einen ist es äußerst schwierig, die dafür benötigten großen und stabilen Einkristalle zu gewinnen, und zum anderen bedeutet es eine enorme Herausforderung, bei einem derart riesigen Gebilde aus den Streudaten die Struktur zu errechnen. Alle Informationen über die äußere Gestalt des Ribosoms leiten sich deshalb aus elektronenmikroskopischen Untersuchungen ab, deren Auflösung noch weit vom atomaren Maßstab entfernt ist.

Eine im Jahre 1987 ermittelte Grobstruktur legte nahe, daß die größere der beiden Untereinheiten, aus denen das Ribosom besteht, einen Tunnel enthält, durch den sich die wachsende Aminosäurekette schiebt. Dazu paßt, daß die jeweils zuletzt eingebauten Aminosäuren vor Spaltung durch proteolytische Enzyme geschützt sind – offenbar, weil sie noch im Tunnel stecken.

Zwei kürzlich vorgelegte Strukturen, die mit verfeinerten elektronenmikroskopischen Techniken und raffinierten Bildverarbeitungsverfahren eine Auflösung von rund 2,5 Nanometern (millionstel Millimetern) erreichten, bestätigen nun die Existenz dieses Hohlraums. Während die eine allerdings diverse zusätzliche Durchgänge, Schluchten und Löcher zeigt (Bild 1; "Structure", Band 3, Seiten 815 bis 821), enthält der Tunnel in der anderen lediglich eine Verzweigung und wird durch einen weiteren Durchgang in der kleinen ribosomalen Untereinheit ergänzt ("Nature", Band 376, Seiten 441 bis 444). Möglicherweise beruht die Diskrepanz aber nur auf einer unterschiedlichen Interpretation der gemessenen Elektronendichten.

Eine Besonderheit des Ribosoms ist, daß es sowohl Proteine als Ribonucleinsäure (RNA