Flavodoxine, Elektronentransferproteine (M_r 20 kDa) mit niedrigem Potenzial, die ein Molekül Flavinmononucleotid (FMN) nichtkovalent gebunden enthalten. Sie kommen bei einer Reihe von Prokaryonten und wenigen eukaryontischen Algen vor und treten im Allgemeinen nur dann auf, wenn die Umgebung einen Eisenmangel aufweist. Die F. sind anscheinend in der Lage, Ferredoxin in allen Reaktionen zu ersetzen, an denen das Eisen-Schwefel-Elektronentransferprotein beteiligt ist. Besonders von stickstofffixierenden Organismen werden F. als Reduktionsmittel der Nitrogenase bevorzugt. Der redoxaktive Bestandteil der F. ist das FMN, das in zwei Ein-Elektronenschritten über das Semichinon reduziert wird. Die E₀'-Werte dieser beiden Schritte liegen gewöhnlich weit auseinander. Für die Reduktion des oxidierten F. der Cyanobakterien zum Semichinon liegt E₀' im Bereich von -0,210 bis -0,235V. Der E₀'-Wert für die Reduktion des Semichinons zum reduzierten F. beträgt -0,414V. Die F. können in ihren oxidierten, Semichinon- und reduzierten Formen kristallisiert werden.