HMG-Box-Domäne, eine für die DNA-Bindung verantwortliche, etwa 80 Aminosäurebausteine enthaltende Proteindomäne, die bei verschiedenen eukaryontischen Proteinen konserviert ist. Außer in manchen HMG-Proteinen wurde die H. auch in Transcriptionsfaktoren (z. B. UBF, LEF-1, TCF-1), geschlechtsbestimmenden Faktoren und anderen DNA-assoziierten Proteinen nachgewiesen. Man kennt Proteine mit einer bis sechs H. Die H. interagiert vorrangig mit der kleinen DNA-Furche und induziert eine Krümmung der DNA-Doppelhelix. Die Tertiärstruktur ist L-förmig und besteht aus drei Helices (Abb.), die zusammen etwa 75% der Aminosäurereste einschließen und die stark konservierten Sequenzbereiche basischer und hydrophober Reste enthalten.

HMG-Box-Domäne. Schematische Darstellung der durch NMR-Spektroskopie aufgeklärten Tertiärstruktur der HMG-Box-Domäne aus dem HMG1-Protein (HMG-Proteine) der Ratte (B-Domäne).