Phosphoinositol-Kaskade, ein wichtiges Signaltransduktionssystem für zahlreiche Hormone, das durch rezeptorvermittelte Hydrolyse von Phosphatidylinisitoldiphosphat (PIP₂) zwei sekundäre Botenstoffe erzeugt. Die Wechselwirkungen zwischen dem Hormon und Rezeptor werden über das G-Protein G_p (GTP-bindende Proteine) weitergeleitet und aktivieren die membrangebundene Phospholipase C, die die Hydrolyse von PIP₂ zu IP₃ und DAG katalysiert (Abb.). Das wasserlösliche IP₃ wandert zum ER und bewirkt dort als sekundärer Botenstoff in nanomolaren Konzentrationen die Freisetzung von Ca²⁺ aus intrazellulären Speichern in das Cytosol. Ca²⁺-Ionen stimulieren direkt oder über Calmodulin verschiedene biochemische Vorgänge (Glycogenabbau, Exocytose, Kontraktion glatter Muskeln u.a.). Die Lebensdauer dhs IP₃ beträgt nur wenige Sekunden. Es wird durch sequenzielle Hydrolyse mittels Phosphatasen zum Inositol abgebaut oder zum Inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphat phosphoryliert. Der zweite sekundäre Bote, das unpolare DAG bleibt membrangebunden und aktiviert dort die Protein-Kinase C (PKC); die wiederum phosphoryliert und reguliert verschiedene andere Proteine. Für die Aktivierung der PKC sind Phosphatidylserin (PS) und Ca²⁺-Ionen essenziell. Der ebenfalls schnelle Abbau des zweiten Boten DAG führt entweder zu Glycerin und den zugrunde liegenden Fettsäuren, wobei Arachidonsäure als Vorstufe für weitere Signalmoleküle (u.a. Prostaglandine) dient, oder es wird zur Phosphaditsäure phosphoryliert (s. Farbtafel).

Phosphoinositol-Kaskade. Rezeptorvermittelte Hydrolyse von Phosphatidylinositol-4,5-diphosphat unter Bildung der sekundären Botenstoffe IP₃ und DAG (R, meistens Rest der Stearinsäure; R', meistens Rest der Arachidonsäure).