SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese, SDS-PAGE, ein Verfahren der Elektrophorese, bei dem Proteine – aber auch Nucleinsäuren – in Gegenwart von Natriumdodecylsulfat (SDS) in Polyacrylamid-Gelen getrennt werden. SDS bewirkt eine Dissoziation oligomerer Proteine in ihre Untereinheiten. Beim Vorliegen von Disulfidbrückenbindungen zwischen den Monomeren ist noch ein Zusatz eines reduzierenden Agens (z.B. Mercaptoethanol) erforderlich. Die Polypeptidketten binden SDS und werden durch die Sulfonsäure-Gruppen des SDS stark negativ geladen, wodurch zugleich die normalerweise vorhandenen Ladungen überdeckt werden. Die Assoziate verhalten sich im elektrischen Feld unabhängig von der Aminosäurezusammensetzung und dem isoelektrischen Punkt der Proteine. Im Molmassebereich von ca. 10-80 kDa ist die Beweglichkeit der Proteine in der SDS-PAGE eine lineare Funktion der Logarithmen ihrer Molmassen. Durch Vergleich der elektrophoretischen Mobilität von Proteinen bekannter Größe (Eichproteine) kann so die Molmasse unbekannter Proteine/Untereinheiten bestimmt werden (Eichkurve).

Im diskontinuierlichen System (Diskelektrophorese) werden die Proteine zuerst in einem Sammelgel konzentriert und gelangen anschließend als sehr schmale Banden in das Trenngel.