Lexikon der Biologie

Alpha-Helix w [von *alpha -], α-Helix, Sekundärstrukturelement von Proteinen in Form einer langgestreckten Schraube mit normalerweise rechtsdrehendem Windungssinn (im Uhrzeigersinn). Entlang der Helixachse ist jeder Aminosäurerest um 0,15 nm versetzt und um 100° verdreht, eine volle Umdrehung entspricht damit 3,6 Aminosäuren; daraus wiederum ergibt sich eine Ganghöhe pro Umdrehung von 0,54 nm. Wasserstoffbrücken stabilisieren die Helix, wobei die bei der Peptidbindung entstehende CO-Gruppe jeder Aminosäure mit der NH-Gruppe der Aminosäure verbunden ist, die in linearer Sequenz vier Reste davor liegt. Die Seitenketten der einzelnen Aminosäuren sind nach außen gerichtet, was die Wechselwirkung mit dem umgebenden Medium sowie mit Seitenketten von Aminosäuren derselben Helix oder anderer Proteinstrukturen ermöglicht. Alpha-Helices kommen in unterschiedlicher Häufigkeit in Proteinen vor, z. B. besitzt Chymotrypsin fast keine α-helikalen Bereiche, während Myoglobin und Hämoglobin zu 75% aus α-Helices bestehen. Mehrere α-Helices können außerdem zu sog. coiled coils verdreht vorliegen, was bei Keratin, Fibrin, Myosin oder intermediären Filamenten der Fall ist. amphipathische Helix, Beta-Faltblatt, Helixrad, Helixstruktur, Kendrew (J.C.), Kollagen, Pauling (L.C.), Proteine.

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