Hämproteine, überall vorkommende Chromoproteine, die als Atmungspigmente an Sauerstofftransport (Hämoglobin, Hämerythrin) und Sauerstoffspeicherung (Myoglobin) beteiligt sind. Die Katalase und die Peroxidase sind für die Reduktion von Peroxiden verantwortlich, während Cytochrome beim Elektronentransport zwischen Dehydrogenasen und terminalen Akzeptoren involviert sind. Ihre prosthetische Gruppe, das Eisenporphyrin IX oder Häm, ist fest an die Proteinkomponente gebunden. Während vier Liganden des Eisens vom Porphyrinring besetzt sind, dienen die zwei freien Liganden des Zentralatoms zur Bindung an das Protein (über Histidin) und zur O₂-Bindung (bei den respiratorischen Hämproteinen) bzw. ebenfalls zur Proteinbindung (über Cys, Met, Trp, Lys oder Tyr). Bei Cytochrom c erfolgt eine zusätzliche Fixierung des Porphyrinrings an das Protein durch kovalente Anlagerung zweier SH-Gruppen an die beiden Vinylgruppen des Häms. Eines der charakteristischen Merkmale der Hämproteine im reduzierten Zustand [Fe(II)] ist ihr durch drei intensive Banden ausgezeichnetes Spektrum im sichtbaren Bereich: 1) α-Bande, λ_max 550-565nm, 2) β-Bande, λ_max 520-535nm, und 3) γ- oder Soret-Bande, λ_max 400-415nm.